Hemoglobin, oksijeni akciğerlerden vücudun geri kalanına taşıyan bir proteindir. Kırmızı kan hücrelerinde bulunur ve ona eritrositler ile bağlanarak oksijen için bir taşıma sistemi görevi görür. RBC’ler kemik iliğinde üretilir ve yaşam döngülerini tamamladıklarında kana salınır.
Kısaltılmış Hb veya Hb olan hemoglobin, globin protein zincirlerinin bir heteropolimeridir. Şu anda sadece insanlar, şempanzeler ve al yanaklı maymunlar hemoglobine sahiptir.
Hemoglobin Türleri Nelerdir?
İnsan hemoglobininin üç farklı alt tipi vardır: alfa, beta ve gama. Üç alt tipin her biri, alfa ve beta zincirleri olarak adlandırılan iki zincirden (veya daha kesin olmak gerekirse: iki modifiye amino asit) oluşur. İnsanlarda bu alt tipler, eritrosit (veya kırmızı kan hücresi) hemoglobin (HbA), hepatik bağlayıcı globin (HbF) ve dalak bağlayıcı globin (HbS) olarak bilinir. Hem grubunu içeren beta zinciri, her üç alt tipte de aynıdır, ancak alfa zincirleri birbirinden farklıdır.
Hemoglobinin birincil kullanımı, insan vücudunun diğer hücrelerine ve dokularına iletilmek üzere kandaki oksijen (O2) taşıyıcısıdır. Karbondioksit (CO2) içermeyen kanda oksijenli hemoglobin parlak kırmızıdır. Oksijeni giderilmiş hemoglobin, indirgenmiş demir içeren hem grupları nedeniyle olağan renksiz durumuna sahiptir. Hemoglobin molekülü, normal sıcaklık ve basınçta (STP) eritrositlerin litresi başına yaklaşık bir mol veya gram Hb başına 20 ml O2 oksijen bağlama kapasitesine sahiptir.
Oksijen-hemoglobin ayrışma eğrisi, hemoglobinin oksijeni kısmi oksijen basıncının bir fonksiyonu olarak bağlama yeteneğini gösterir. Normal koşullarda, kısmi oksijen basıncı yüksek olduğunda (yüksek konsantrasyonda oksijen solurken olduğu gibi), çoğu hemoglobin oksijenle doyurulur. Oksijenin kısmi basıncı (veya konsantrasyonu) azaldıkça, oksihemoglobin bağlı oksijenini serbest bırakır. pH veya sıcaklıktaki bir düşüş, hemoglobin ve oksijen arasındaki afinitede bir artışa neden olur ve bu da vücut dokularına O2’nin dahili salınımının artmasına neden olur.
Hemoglobin ayrıca karbondioksiti vücut dokusundan solunum sırasında dışarı atıldığı akciğerlere taşır.
Hemoglobin Ne Kadar Üretilir?
Hemoglobin, sağlıklı yetişkinlerde toplam RBC sayısının yaklaşık %3 ila %5’ini oluşturan hematopoietik kök hücreler tarafından kemik iliğinde üretilir. Bu hücrelere megakaryositler veya eritrositler denir. Eritrositler, kendi proteinlerini üreterek, kan gelişim yolunda ilerleyerek dalak ve karaciğere ulaşırlar ve burada kırmızı kan hücreleriyle birleşerek eritrosit (veya basitçe kırmızı kan hücresi) adı verilen ve yaklaşık 120 yıllık ömrü olan yeni bir tek hücre oluştururlar.
Bu yeni hücre, yola geri dönecek ve başka bir RBC oluşturmak için kemik iliğine geri dönecek ve tüm kemik iliği kapasitesine ulaşılana kadar bu işlemi tekrarlayacaktır. Bu sürece eritroid hücre döngüsü denir. Bir RBC’nin ömrü, kemik iliğindeki kök hücrelerin ömrünü artırarak uzatılabilir. Buna eritropoez denir. Karaciğerin bu süreçteki önemli rolü, eski kırmızı kan hücrelerini uzaklaştırmak ve ihtiyaç duyulana kadar saklamaktır.
Hem fotosentez hem de hücresel solunum oksijen gerektirir, ancak fotosentez oksijenini atmosferik oksijenden alırken, hücresel solunum oksijen içeren moleküllerin (O2 gibi) hücrelere taşınması yoluyla hemoglobin tarafından sağlanan ikinci bir kaynağa ihtiyaç duyar. Bu bileşiklerin enerji kaynağı olarak kullanılmasına aerobik solunum denir. Hemoglobin, hemoglobin molekülü (4:1) başına dört adede kadar O2 molekülü veya onu bağlayan her üç hem grubu için bir molekül O2 taşıyabilir. İnsan kan dolaşımında, hemoglobin şu anda oksijen için karbondioksitten daha yüksek bir afiniteye sahip olan tek peptit olmayan bileşiktir. Bununla birlikte, memeli evriminin başlangıcında, hemoglobinin oksijen afinitesi daha düşüktü. Memeliler boyunca uzun süreler boyunca su altında dalma yeteneği geliştikçe, bunun kademeli olarak arttığını gösteren bazı kanıtlar vardır.
Hemoglobin bir tetramerdir (dört alt birimden oluşan bir bileşik). Her biri iki küresel protein alt birimi ve iki protein olmayan hem grubu içerir. Her ikisi de bağlı hem grupları olan bir çift alfa (α) alt birimi ve bir çift beta (β) alt birimi, hemoglobinin fonksiyonel birimini oluşturur. Her alt birim bir tetramerdir ve β globin zincirleri eşit uzunluktadır.
α (α1) ve β (β1) alt birimlerinin demir içeren hem grubu, bir hem grubunun demir atomu ile diğerinin oksijen atomu arasındaki kovalent bir bağla bir arada tutulur ve bir porfirin halkası oluşturur. Bu, hem grupları bu kovalent bağdan yoksun olan bitkilerden türetilen hemoglobinden molekül başına dört kat daha fazla O2 depolama yeteneği ile sonuçlanır (porfirin halkasında sadece bir demir atomu vardır).
Her α alt birimi, dönüş başına 11,5 kalıntıya sahip 4 sarmal, antiparalel β-ipliği içerir ve bu, düzensiz bir polar olmayan ve hidrofobik kalıntı dağılımına sahip bir Yunan anahtar yapısı oluşturur. Bu, kararlı tetramerler oluşturmak için α alt birimlerinin uygun oryantasyonda paketlenmesi gerektiği gerçeğini açıklar. α alt birimi, karşılık gelen β alt birimine iki hidrojen bağı yoluyla bağlanır: biri α1 ve β1 zincirlerini içeren ve diğeri her iki alt birimin heme gruplarını içeren.
Hemoglobinin yapısının da oksijen bağlanması üzerinde önemli bir etkiye sahip olduğu bilinmektedir. Hemoglobin yüksek O2 seviyelerinde doyurulduğunda, yüzey alanının bir kısmı her hem grubunun içine çökerek oksijen molekülü ile bir iyon çifti oluşturur. Bu, oksijen için afinitede bir azalmaya ve karbondioksit için afinitede bir artışa neden olur.
